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Le mécanisme de la vision revisité

Le rétinal, molécule de la vision possède des doubles liaisons C=C dont une s’inverse quand elle absorbe un photon, ce qui informe le cerveau : c’est la vision. Une équipe du laboratoire de chimie de l’École normale supérieure de Lyon en collaboration avec l’École polytechnique de Milan, l’Université de Bologne (Italie) l’Heinrich-Heine-Universität de Düsseldorf (Allemagne), les universités d’Oxford, de Liverpool (Angleterre) et de Berkeley (USA), vient de proposer un mécanisme pour expliquer le rôle de ces doubles liaisons dans l’absorption des photons et donc, dans le mécanisme de la vision. Ces résultats sont publiés dans la revue Angew. Chem. Int. Ed.

La vision est certainement le sens le plus efficace pour être en contact avec le monde qui nous entoure. L’œil, cet organe commun à tant d’êtres vivants, est tapissé d’une rétine équipée de minuscules cônes. Ceux-ci contiennent une protéine appelée rhodopsine qui renferme la molécule de la vision : le rétinal. Le rétinal possède des doubles liaisons C=C dont une en 9ème position et une en 11ème position. Cette dernière s’inverse quand elle absorbe un photon, ce qui informe le cerveau (c’est la vision).

Cette inversion dure 200 femtosecondes (200 fs = 200.10–12 s, soit le temps que met la lumière pour parcourir seulement 6 cm !). C’est la réaction chimique la plus rapide qui ait jamais été étudiée. Il a été établi que cette inversion de la double liaison 11 (en rouge figure 1) n’est pas un retournement comme la figure le représente. Cela nécessiterait plus de place que ce que la cavité de la protéine n’en dispose et prendrait plus longtemps que 200 fs. Le mécanisme du pédalage (figure 2), où deux atomes de carbone décrivent de petits cercles, nécessite peu de place et peut se faire rapidement. garivelli1
© Marco Garavelli

Cette histoire de l’infiniment petit et de l’infiniment court est un peu plus compliquée que cette description car la double liaison en 9ème position peut aussi s’inverser et donner l’isorhodopsine. L’influence de cette protéine sur l’évolution du rétinal, lorsqu’il absorbe un photon, a été beaucoup étudiée et une équipe du laboratoire de chimie de l’École normale supérieure de Lyon vient de proposer un mécanisme qui rend compte des nombreuses données sur ce sujet. Les chercheurs ont montré que l’isorhodopsine met trois fois plus de temps pour s’inverser que la rhodopsine, que son pédalage ne peut se faire que dans un seul sens car la protéine le bloque dans l’autre sens, et que l’isorhodopsine a deux chemins possibles pour s’inverser dont l’un est une impasse.

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© Marco Garavelli

Pour obtenir ces résultats, les chercheurs ont croisé des mesures à partir de rhodopsine extraite d’un œil de bœuf et étudié son comportement par des techniques de lasers ultrarapides. Ces observations résultent de calculs hybrides de mécanique quantique et de modélisation moléculaire. De nombreuses trajectoires des atomes concernées par le mécanisme de la vision ont été ainsi déterminées et sont représentées sur le graphe ci-dessous. Ce graphe montre les possibilités de passage de l’isorhodopsine à la rhodopsine et au rétinal inversé (all-trans-photoproduct), ainsi que la durée des transformations.

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© Marco Garavelli

Représentation des mouvements de la chaine du rétinal. Ces mouvements sont repérés par la valeur de l’angle dièdre C10-C11=C12-C13 en fonction l’angle dièdre C8-C9=C10-C11. Les conformations particulières sont indiquées, comme 9-cis 11-cis qui correspond aux angles dièdres proches de 0° et 0°. En rouge sont indiqués les mouvements à l’état électronique fondamental et en vert à l’état électronique excité. Les valeurs temporelles sont les durées d’évolution sur les différentes trajectoires, par exemple de isoRh vers 9-cis 11-cis, il faut 160 fs pour atteindre l’état de transition et à peu près autant pour « tomber » dans la conformation 9-cis 11-cis.

Référence

Dario Polli, Oliver Weingart, Daniele Brida, Emiliano Poli, Margherita Maiuri, Katelyn M. Spillane, Andrea Bottoni, Philipp Kukura, Richard A. Mathies, Giulio Cerullo, et Marco Garavelli
Wavepacket Splitting and Two-Pathway Deactivation in the Photoexcited Visual Pigment Isorhodopsin
Angew. Chem. Int. Ed. 31 janvier 2014
DOI: 10.1002/anie.201309867

Contacts chercheurs

Marco Garavelli, Laboratoire de chimie de l’École normale supérieure de Lyon
Courriel : marco.garavelli@ens-lyon.fr
Tél. : 04 72 72 81 53

Rédacteur de la note : jflm@ens-lyon.fr

Contacts institut

Christophe Cartier dit Moulin, Jonathan Rangapanaiken